Bewerkt door Dr. Giovanni Chetta
ECM wordt over het algemeen beschreven als zijnde samengesteld uit verschillende grote klassen van biomoleculen:
- Structurele eiwitten (collageen en elastine)
- Gespecialiseerde eiwitten (fibrilline, fibronectine, laminine enz.)
- Proteoglycanen (aggrecanen, syndecanen) en glusaminoglycanen (hyaluronanen, chondroïtinesulfaten, heparansulfaten, enz.)
structurele eiwitten
Collagenen vormen de meest vertegenwoordigde familie van glycoproteïnen in het dierenrijk. Het zijn de meest aanwezige eiwitten in de extracellulaire matrix (maar niet de belangrijkste) en zijn de fundamentele bestanddelen van het eigenlijke bindweefsel (kraakbeen, bot, fascia, pezen, ligamenten).
Er zijn minstens 16 verschillende soorten collageen, waarvan de types I, II en III het meest aanwezig zijn op het niveau van de typische fibrillen (type IV vormt een soort reticulum dat de belangrijkste component van de basale laminae vertegenwoordigt).
Collagenen worden meestal gesynthetiseerd door fibroblasten, maar epitheelcellen kunnen ze ook synthetiseren.
Collageenvezels staan continu in wisselwerking met een enorme hoeveelheid andere moleculen van de extracellulaire matrix, wat een biologisch continuüm vormt dat fundamenteel is voor het leven van de cel. De geassocieerde collagenen in fibrillen spelen een overheersende rol bij de vorming en instandhouding van structuren die in staat zijn om spanningskrachten te weerstaan, bijna inelastisch zijn (glucosaminglycanen hebben een weerstand tegen compressie). Op de een of andere manier wordt het collageen geproduceerd en opnieuw gemetaboliseerd als een functie van de mechanische belasting en zijn visco-elastische eigenschappen met zich meebrengen, zoals we zullen zien in de paragraaf "Visco-elasticiteit van de fascia", een grote impact op de houding van de mens. Als een verdere demonstratie van het vermogen van collageen om te veranderen volgens omgevingsinvloeden, uitgaande van bv. variabele graden van stijfheid, elasticiteit en weerstand, zijn er collagenen, gedefinieerd met de term FACIT (Fibril Associated Collagen with Interrupted Triple helices) die functioneel kunnen functioneren als proteoglycanen (beschreven in de paragraaf "Glucosaminoglycanen en proteoglycanen").
De collageenvezels bezitten dankzij hun coating van PG/GAG (proteoglycanen/glucosaminoglycanen) eigenschappen van biosensoren en biogeleiders: de relatieve elektrische ladingen resulteren in een groter vermogen om water te binden en ionen uit te wisselen, dus een grotere elektrische capaciteit.
We weten dat elke mechanische kracht die in staat is om een structurele vervorming te genereren de intermoleculaire bindingen benadrukt, waardoor een lichte elektrische flux ontstaat, dat wil zeggen de piëzo-elektrische stroom (Athenstaedt, 1969). In dergelijke gevallen verdelen de collageenvezels de positieve ladingen op hun convexe oppervlak en de negatieve op het concave oppervlak, waardoor ze transformeren in halfgeleiders (ze laten de stroom van elektronen op hun eenrichtingsoppervlak toe). Omdat de piëzo-elektrische energie (evenals de pyro-elektrische energie die wordt gegenereerd door thermische spanningen) in een zeer korte tijd (ca. 10-7 - 10-9 seconden) door de circulerende ionen wordt geneutraliseerd, is de plaatsing van de PG / GAG op het signaal is bepalend voor de voortplanting van het signaaloppervlak van de fibrillen, bijvoorbeeld om te fungeren als "repeaters" van de elektrische impuls. Met name een longitudinale periodiciteit van ca. 64 nm (die onder de optische microscoop verschijnt als een streep) maakt een voortplantingssnelheid van de impuls mogelijk gelijk aan ongeveer 64 m / s (overeenkomend met de geleidingssnelheid van snelle zenuwvezels) - Rengling, 2001. Het sterke dipolaire moment van collageenfibrillen en hun resonantiecapaciteit (eigenschap die alle peptidestructuren gemeen hebben), evenals de lage diëlektrische constante van de MEC, vergemakkelijken de transmissie van elektromagnetische signalen.Daarom bezit het driedimensionale en alomtegenwoordige collageennetwerk ook het bijzondere kenmerk van het geleiden van bio-elektrische signalen in de drie dimensies van de ruimte, gebaseerd op de relatieve rangschikking tussen collageenfibrillen en cellen, in de afferente richting (van de ECM naar de cellen) of, vice versa, efferent.
Dit alles vertegenwoordigt een real-time MEC-celcommunicatiesysteem en dergelijke elektromagnetische biosignalen kunnen leiden tot belangrijke biochemische veranderingen, bijvoorbeeld in bot, osteoclasten kunnen piëzo-elektrisch geladen bot niet "verteren" (Oschman, 2000).
Ten slotte moet worden benadrukt dat de cel, niet verrassend, continu en met een aanzienlijk energieverbruik (ongeveer 70%) materiaal produceert dat noodzakelijkerwijs moet worden verdreven, meestal door de exclusieve opslag van protocollagen (biologische voorloper van collageen) in specifieke blaasjes (Albergati, 2004).
De overgrote meerderheid van gewervelde weefsels vereist de gelijktijdige aanwezigheid van twee vitale kenmerken: sterkte en elasticiteit. Een echt netwerk van elastische vezels, gelegen in de ECM van deze weefsels, maakt het mogelijk om na sterke tracties terug te keren naar de oorspronkelijke omstandigheden. De elastische vezels zijn in staat om de rekbaarheid van een orgaan of een deel ervan met minstens vijf keer te vergroten. Lange, niet-elastische collageenvezels worden afgewisseld tussen de elastische vezels met de precieze taak om "overmatige vervorming als gevolg van tractie van de weefsels" te beperken.elastine vertegenwoordigt de belangrijkste component van elastische vezels. Het is een extreem hydrofoob eiwit, ongeveer 750 aminozuren lang, omdat collageen rijk is aan proline en glycine, maar in tegenstelling tot collageen is het niet geglyceerd en bevat het veel hydroxyproline-residuen en geen hydroxylisine. Elastine verschijnt als een echt biochemisch netwerk met een onregelmatige driedimensionale vorm, samengesteld uit vezels en lamellen die de ECM van alle bindweefsels doordringen. Het wordt in bijzonder overvloedige hoeveelheden aangetroffen in de bloedvaten met elastische eigenschappen (het is het eiwit van ECM meer aanwezig in de slagaders en vertegenwoordigt meer dan 50% van het totale droge gewicht van de aorta), in de ligamenten, in de longen en in de huid. In de dermis, in tegenstelling tot wat er gebeurt met collageen, hebben de dichtheid en het volume van elastine de neiging om in de loop van de tijd toe te nemen, maar het oude elastine lijkt over het algemeen gezwollen, bijna gezwollen, vaak met een gefragmenteerd uiterlijk en met een vermindering van de component. (Pasquali Rochetti et al, 2004). Gladde spiercellen en fibroblasten zijn de belangrijkste producenten van zijn voorloper, tropoelastine, dat wordt uitgescheiden in de extracellulaire ruimten.
Andere artikelen over "Collageen en elastine, collageenvezels in de extracellulaire matrix"
- Extracellulaire matrix
- Fibronectine, Glucosaminoglycanen en Proteoglycanen
- Belang van de extracellulaire matrix in cellulaire evenwichten
- Veranderingen van de extracellulaire matrix en pathologieën
- Bindweefsel en extracellulaire matrix
- Diepe fascia - Bindweefsel
- Fasciale mechanoreceptoren en myofibroblasten
- Diepe fascia biomechanica
- Houding en dynamisch evenwicht
- Tensegrity en spiraalvormige bewegingen
- Onderste ledematen en lichaamsbeweging
- Stuitligging en stomatognatisch apparaat
- Klinische gevallen, houdingsveranderingen
- Klinische gevallen, houding
- Posturale evaluatie - Klinische casus
- Bibliografie - Van de extracellulaire matrix tot houding. Is het verbindingssysteem onze ware Deus ex machina?
.jpg)
