Myofibrillen en sarcomeer

De cytoplasmatische vloeistof in de spiercellen wordt grotendeels ingenomen door myofibrillen, die de contractiele component vormen.

Elke spiervezel bestaat uit ongeveer 1000 myofibrillen, omhuld door het sarcoplasmatisch reticulum; myofibrillen strekken zich uit over de gehele lengte van de vezel en zijn georganiseerd in lange longitudinale bundels.

Elke myofibril heeft een dikte tussen 0,5 en 2 µm, voor een lengte van 10 tot 100 micron (1 micron = 1/1000 mm.).

Zoals verwacht, zijn myofibrillen omgeven door het sarcoplasmatisch reticulum, een complex systeem van blaasjes en tubuli dat aanleiding geeft tot het sarcotubulaire systeem.Het doel van deze structuur is om het calcium te accumuleren dat nodig is voor samentrekking.

Steeds meer in het microscopische onderzoek ontdekken we dat myofibrillen zelf zijn samengesteld uit parallelle myofilamenten, die van twee soorten zijn: dik en dun. Een karakteristieke streep langs de hoofdas van de myofibril kan ook worden waargenomen, vanwege de regelmatige afwisseling van lichte en donkere banden.

De donkere banden worden banden of schijven A . genoemd
De lichte banden worden I-banden genoemd
Elke I-band wordt in tweeën gedeeld door een Z-lijn
Elke band A wordt in tweeën gedeeld door een strook, H genaamd, die in het centrale deel is geplaatst.

Het stuk myofibril tussen twee aangrenzende Z-lijnen

(1/2 band I + band A + 1/2 band I)

neemt de naam SARCOMERO

Het sarcomeer is de structurele en functionele eenheid van de myofibril, dwz de kleinste eenheid van de spier die kan samentrekken.

Binnen de enkele myofibril volgen de verschillende sarcomeren elkaar op, alsof ze een hoge stapel cilinders vormen. Bovendien zijn in de spier de vezels evenwijdig gerangschikt, zodat de respectieve sarcomeren op één lijn liggen. Met andere woorden, naast een Z-lijn van een myofibril is er altijd een Z-lijn van de aangrenzende myofibril; deze symmetrie betekent dat als geheel de gehele spiervezel dwarsgestreept lijkt.

Myofilamenten

Waargenomen onder de elektronenmicroscoop, lijkt elk sarcomeer te worden gevormd door een bundel filamenten, longitudinaal en evenwijdig aan elkaar gerangschikt. De componenten van deze myofilamenten zijn twee eiwitten, actine en myosine genaamd.

In het midden van elk sarcomeer bevinden zich ongeveer duizend dikke filamenten, bestaande uit myosine. Aan hun uiteinden ontlenen deze eiwitmoleculen relaties met dunne filamenten, bestaande uit "een ander eiwit", actine.

In een skeletspiervezelcel worden deze contractiele elementen (dikke en dunne filamenten) in register geplaatst en gedeeltelijk verstrengeld (gesuperponeerd).

De bundel dikke (myosine) filamenten bevindt zich in het midden van het sarcomeer en vormt band A;
De bundel dunne filamenten, bestaande uit actine, bevindt zich aan de polen van het sarcomeer en vormt de twee halve banden I, die reiken tot aan de Z-schijven.

Deze complexe structuur is de basis van spiercontractie, mogelijk gemaakt door het schuiven van dunne filamenten over dikke.

Tijdens samentrekking wordt het sarcomeer korter door de nadering van de twee Z-filamenten:

terwijl de lengte van de filamenten en van de A-band onveranderd blijft, is er een vermindering van de I-band en van de H-band.

De veralgemening van het fenomeen bepaalt de verkorting van myofibrillen, spiervezels, fascikels en de gehele spier. Het is interessant op te merken dat elk sarcomeer in rust tot maximaal 50% van zijn lengte kan inkorten.

Tijdens spiercontractie worden de actomyosinebruggen continu gevormd en opgelost, zolang er voldoende calciumionen en ATP beschikbaar zijn; we zullen dit aspect beter behandelen in het volgende artikel.

DE SPANNING DIE WORDT ONTWIKKELD DOOR EEN SPIERVEZEL IS "RECHTSTREEKS EVENREDIG AAN HET AANTAL KRUISBRUGGEN DAT WORDT GEVORMD TUSSEN DIKKE EN DUNNE FILAMENTEN.

Bijgevolg ontwikkelt een spier die te gestrekt of te samengetrokken is minder kracht dan een spier die samentrekt vanuit een optimale mate van rek.

Lengte-spanningsrelatie in spiercontractie. De afbeelding toont de spanning die door een spier wordt gegenereerd op basis van zijn lengte vóór het begin van de oefening / spiercontractie. We richten onze aandacht op de actieve krachtcurve (spiercontractie), waarbij we de rode met betrekking tot de totale kracht en de blauwe weglaten ten opzichte van de passieve kracht (vanwege niet-contractiele componenten van het sarcomeer - connectine / titine); in het bijzonder, als we de trend van de curve met betrekking tot de actieve kracht volgen, merken we op dat:

A) er is geen actieve kracht omdat er geen contact is tussen de myosinekoppen en de actine
Tussen A) en B): er is een lineaire toename van de actieve kracht door de toename van de actinebindingsplaatsen voor de myosinekoppen
Tussen B) en C): de actieve kracht bereikt zijn maximale piek en blijft relatief stabiel; in deze fase zijn in feite alle koppen van de myosine aan de actine gebonden
Tussen C) en D): de actieve kracht begint af te nemen naarmate de overlap van de actineketens de bindingsplaatsen die beschikbaar zijn voor de myosinekoppen vermindert
E): zodra de myosine botst met de Z-schijf is er geen actieve kracht omdat alle myosinekoppen aan de actine zijn bevestigd; bovendien wordt de myosine samengedrukt op de Z-schijven en werkt het als een veer die de samentrekking tegengaat met een kracht die evenredig is aan de mate van compressie (dus van spierverkorting)